Planejativo

Enzimas e Anticorpos

Água e Sais Minerais

Carboidratos

Lipídios e Colesterol

Aminoácidos e Proteínas

Vitaminas

Ácidos nucleicos

Introdução à citologia e Modelos celulares

Membrana plasmática: Classificação e Fisiologia

Fotossíntese e Quimiossíntese

Respiração celular

Fermentação

Núcleo celular

Ciclo celular e Etapas da divisão celular

Mitose

Meiose

Gametogênese

Mutações e Anomalias cromossômicas

Visão geral de Genética e Código genético

Primeira lei de Mendel e Heredogramas

Segunda lei de Mendel

Interação Gênica

Tipos sanguíneos, Sistema ABO e Fator RH

Herança sexual

Linkage e mapeamento de genes

Engenharia genética, genoma e biotecnologia

Introdução à Biologia e Método Científico

Citoplasma: Retículo endoplasmático e Complexo de Golgi

Citoplasma: Lisossomos, Peroxissomos, Centríolos e Mitocôndrias

Citoplasma: Plastos, Cloroplastos e Vacúolo

Membrana plasmática: Transporte passivo e transporte ativo

Citoplasma: Visão geral, Citoesqueleto e Ribossomos

Polialelia e Genes letais

Alguns pontos-chave dessa matéria para o ENEM que devem ser levados em conta ao estudarmos são:

As enzimas são proteínas que aceleram as reações químicas em seres vivos, desempenhando um papel fundamental em processos metabólicos e bioquímicos do organismo. Fonte: 

As enzimas são proteínas especializadas que desempenham um papel fundamental no metabolismo dos organismos vivos. Elas atuam como catalisadores biológicos, ou seja, aceleram as reações químicas que ocorrem nas células sem serem consumidas no processo. Graças às enzimas, as reações químicas ocorrem em uma velocidade compatível com as necessidades dos organismos, permitindo que os processos vitais ocorram de forma eficiente.

A estrutura tridimensional das enzimas é crucial para o seu funcionamento, pois é a partir dessa estrutura que elas se ligam aos substratos, as moléculas sobre as quais atuam. Cada enzima possui uma região chamada de sítio ativo, que é um encaixe específico para o substrato, garantindo a interação entre eles. Essa especificidade é conhecida como especificidade enzimática, e é o que determina quais reações cada enzima catalisará.

Representação de como uma enzima ajuda a catalisar uma reação. Veremos mais sobre isso adiante no resumo. Fonte: Prof. 

Um exemplo clássico de enzima é a amilase salivar, uma enzima presente na saliva humana. A amilase salivar tem como função catalisar a quebra do amido (um polímero de glicose) em moléculas menores, como a maltose, facilitando a digestão desse carboidrato. Nesse caso, a enzima amilase salivar é específica para o substrato amido, e sua ação se inicia no momento em que o alimento entra em contato com a saliva na boca.

Em resumo, as enzimas são proteínas fundamentais para o funcionamento dos organismos, pois atuam como catalisadores biológicos, acelerando reações químicas específicas, como a quebra do amido pela amilase salivar. A compreensão das enzimas e de suas ações é essencial para o estudo da bioquímica e da fisiologia celular.

As enzimas podem ser classificadas de acordo com:

As enzimas podem ser classificadas de acordo com a reação química que catalisam, como hidrolases, oxidases e transferases, entre outros, desempenhando papéis específicos no metabolismo e nas funções celulares. Fonte: 

As enzimas são geralmente compostas por uma ou mais cadeias polipeptídicas que se dobram em uma estrutura tridimensional única, determinando sua função específica. Essa estrutura tridimensional é fundamental para a interação da enzima com seu substrato, através do que é chamado de "modo de encaixe" ou modelo chave-fechadura, onde o substrato se encaixa perfeitamente no sítio ativo da enzima.

O modelo chave-fechadura representa o encaixe perfeito entre a enzima e seu substrato, demonstrando a especificidade e eficiência da catalisação enzimática na biologia. Fonte: 

O modelo chave-fechadura é uma representação simples do modo como a enzima interage com o substrato, onde a forma do sítio ativo da enzima é complementar à forma do substrato. Esse modelo foi proposto por Emil Fischer em 1894 e é uma das representações mais utilizadas para explicar a especificidade das enzimas.

No modelo do ajuste induzido, há ajustes feitos para receber o produto nos sítios das enzimas. Fonte: 

O modelo do encaixe induzido é uma atualização do modelo chave-fechadura, proposto por Daniel Koshland em 1958. Este modelo descreve a interação entre a enzima e o substrato como um processo dinâmico e adaptativo.

De acordo com o modelo do encaixe induzido, a enzima sofre mudanças conformacionais (alterações na sua forma tridimensional) ao entrar em contato com o substrato, permitindo o ajuste preciso entre a enzima e o substrato para formar o complexo enzima-substrato. Em outras palavras, a enzima se molda ao substrato.

A diferença entre o modelo do encaixe induzido e o modelo chave-fechadura é que, no primeiro, a conformação da enzima é influenciada pela presença do substrato, enquanto no segundo, a forma da enzima é pré-determinada e complementar à forma do substrato.

O modelo do encaixe induzido é importante porque explica como as enzimas são capazes de catalisar uma grande variedade de reações químicas, mesmo com substratos estruturalmente diferentes. A capacidade da enzima em mudar sua conformação para se adaptar ao substrato é fundamental para sua especificidade e eficiência catalítica.

Algumas enzimas requerem a presença de cofatores (íons metálicos, coenzimas ou grupos prostéticos) para funcionar corretamente, enquanto outras são capazes de catalisar reações sem eles. Os cofatores ajudam a estabilizar a estrutura da enzima e/ou participam diretamente da reação química.

Apoenzima e holoenzima são termos utilizados para descrever a estrutura de uma enzima. A apoenzima é a porção da enzima que é formada exclusivamente por aminoácidos e não possui qualquer cofator ou grupo prostético ligado a ela. Em outras palavras, é a forma inativa da enzima.

Já a holoenzima é a forma ativa da enzima, onde a apoenzima está ligada a um ou mais cofatores ou grupos prostéticos, permitindo a catalisação da reação química. A união dessas partes forma a holoenzima, que é a forma ativa e funcional da enzima.

Por exemplo, a enzima lactase é uma apoenzima que, para exercer sua atividade catalítica, precisa se ligar ao cofator íon zinco, formando a holoenzima lactase-zinco. Sem o cofator, a enzima não é capaz de catalisar a hidrólise da lactose em seus componentes mais simples.

A especificidade enzimática é a capacidade que as enzimas têm de reconhecer e se ligar seletivamente a um substrato específico para catalisar uma reação química. Isso ocorre porque as enzimas possuem uma conformação tridimensional única que é altamente específica para um determinado substrato.

Essa especificidade é essencial para que as reações químicas ocorram de maneira eficiente e precisa dentro das células. A interação específica entre a enzima e o substrato permite que a enzima aumente a velocidade da reação, diminuindo a energia de ativação necessária para que a reação ocorra, tornando-a mais rápida e eficiente.

A importância da especificidade enzimática pode ser vista em muitos processos biológicos, incluindo a digestão de alimentos, a síntese de proteínas, a produção de energia celular e a regulação de processos celulares. Além disso, a especificidade enzimática tem sido utilizada em diversas aplicações biotecnológicas, como na produção de medicamentos e na síntese de compostos químicos importantes.

Mecanismo de ação simplificado de uma enzima qualquer. Fonte: 

Um catalisador é uma substância que aumenta a velocidade de uma reação química sem ser consumido ou alterado na reação. Ele funciona fornecendo uma rota alternativa de menor energia para a reação ocorrer, diminuindo assim a energia de ativação necessária para que a reação aconteça.

Em outras palavras, o catalisador fornece um ambiente adequado para que os reagentes interajam e se transformem em produtos de maneira mais rápida e eficiente. Dessa forma, a presença de um catalisador pode aumentar a taxa de reação e diminuir o tempo necessário para que a reação ocorra.

As enzimas são moléculas que atuam como catalisadores biológicos, ou seja, elas aceleram as reações químicas que ocorrem nos organismos vivos. Uma das maneiras pelas quais as enzimas aumentam a velocidade das reações é diminuindo a energia de ativação necessária para que a reação ocorra.

A energia de ativação é a energia mínima necessária para que as moléculas reagentes colidam de maneira efetiva e reajam para formar produtos. As enzimas agem diminuindo a energia de ativação necessária, fornecendo um caminho alternativo e mais fácil para a reação química ocorrer.

A enzima atua como um catalisador biológico, diminuindo a energia de ativação necessária para catalisar uma reação. Fonte: 

As enzimas fazem isso através de um processo conhecido como "encaixe induzido". A estrutura tridimensional da enzima se encaixa de maneira específica com a molécula do substrato, formando um complexo enzima-substrato. Esse encaixe cria um ambiente favorável para a reação química ocorrer, incluindo a orientação correta das moléculas reagentes e a presença de resíduos de aminoácidos que podem doar ou receber elétrons, formando ligações químicas.

Ao diminuir a energia de ativação necessária para a reação química ocorrer, as enzimas permitem que as reações biológicas ocorram a uma velocidade adequada para manter a vida. Sem as enzimas, muitas das reações químicas que ocorrem nos organismos vivos seriam tão lentas que não seriam úteis para o metabolismo celular.

A regulação da atividade enzimática é um processo importante para manter o equilíbrio metabólico no organismo. Uma das formas de regulação é por meio da inibição enzimática, que pode ser competitiva ou não-competitiva.

Representação da inibição competitiva. Fonte: 

Na inibição competitiva, uma molécula semelhante ao substrato da enzima se liga ao sítio ativo, impedindo a ligação do substrato e, consequentemente, a catalisação da reação. Já na inibição não-competitiva, a molécula inibidora se liga a um sítio diferente do sítio ativo, causando uma mudança conformacional na enzima que diminui a sua atividade catalítica.

Outra forma de regulação é por meio da modulação alostérica, que ocorre quando uma molécula reguladora se liga a um sítio alostérico na enzima, alterando sua atividade catalítica. Esse tipo de regulação pode ser positiva ou negativa, aumentando ou diminuindo a atividade da enzima, respectivamente.

Modulação alostérica é um mecanismo de regulação da atividade enzimática, onde a enzima é ativada ou inibida por um ligante que se liga a um sítio distante do sítio ativo, alterando sua conformação tridimensional. Fonte: 

Além disso, outras formas de regulação incluem a regulação por modificação covalente, como a fosforilação e desfosforilação, e a regulação por expressão gênica, em que a quantidade de enzima produzida é controlada pelos genes.

A regulação da atividade enzimática é importante para manter o equilíbrio metabólico no organismo e evitar o acúmulo excessivo de produtos ou a degradação excessiva de substratos.

e) Fatores que alteram o funcionamento enzimático

A faixa de atuação "ótima" de uma enzima é o intervalo de pH e temperatura no qual a enzima exibe a maior atividade catalítica. Essa faixa varia para cada enzima, mas geralmente está em torno de pH 6-8 e uma temperatura próxima à temperatura corporal (cerca de 37°C). Fora desse intervalo, a atividade da enzima diminui ou pode ser completamente inibida.

Essa faixa ótima pode ser visualizada em um gráfico de atividade enzimática em função de pH ou temperatura. Nesse gráfico, a atividade enzimática é medida e plotada em relação a diferentes valores de pH ou temperatura, e o ponto em que a atividade é mais alta é considerado o ponto ótimo.

Diferentes enzimas apresentam diferentes faixas onde a atividade enzimática é máxima. Fonte na própria imagem.

Além do pH e temperatura, outros fatores podem alterar a atividade enzimática, como a concentração de substrato, a presença de inibidores, a presença de cofatores ou moduladores alostéricos e a presença de outras enzimas que competem pelo mesmo substrato. A variação desses fatores pode levar a uma redução ou aumento da atividade enzimática, o que pode afetar a regulação de processos bioquímicos importantes no organismo.

A atividade enzimática pode ser alterada por diversos fatores. Fonte: 

Algumas formas que os fatores podem alterar a atividade enzimática incluem:

Anticorpos são proteínas produzidas pelo sistema imunológico como resposta a agentes invasores, como o vírus da COVID-19. Os anticorpos se ligam especificamente às proteínas virais e neutralizam sua ação, protegendo o organismo contra a infecção. Fonte: 

Anticorpos são proteínas produzidas pelo nosso sistema imunológico para nos proteger de agentes invasores, como bactérias e vírus. Eles são formados por uma cadeia de aminoácidos que se dobram e se organizam em uma forma específica, chamada de estrutura quaternária.

Essa estrutura consiste em quatro cadeias polipeptídicas: duas cadeias pesadas e duas cadeias leves, que se unem para formar uma forma Y. Cada ponta do Y contém uma região variável, que é única para cada anticorpo e é responsável por se ligar especificamente a um antígeno, que é a molécula estranha que o nosso corpo quer eliminar.

Uma vez que os anticorpos se ligam aos antígenos, eles podem neutralizá-los diretamente ou marcar as células que os carregam para destruição pelo sistema imunológico. Os anticorpos também podem ativar outras células do sistema imunológico, como os linfócitos, para auxiliar na eliminação dos agentes invasores.

Na luta contra a COVID-19, os anticorpos são uma importante defesa do nosso corpo contra o vírus. Quando produzimos anticorpos contra o SARS-CoV-2, o vírus que causa a COVID-19, podemos neutralizá-lo e eliminar as células que o carregam. Além disso, a produção de anticorpos é um dos mecanismos mais importantes da vacinação, que estimula o nosso sistema imunológico a produzir anticorpos específicos contra a doença que a vacina visa prevenir.

Estrutura básica de um anticorpo ou imunoglobina. Fonte: 

Os anticorpos são proteínas produzidas pelo sistema imunológico em resposta à presença de antígenos no corpo. Eles são formados por quatro cadeias polipeptídicas - duas cadeias leves e duas cadeias pesadas - que se unem para formar uma estrutura em forma de Y. Cada cadeia leve é composta por uma região variável e uma região constante, enquanto cada cadeia pesada é composta por uma região variável, uma região constante e uma região de cauda.

A região variável das cadeias pesada e leve forma o local de ligação ao antígeno, que é uma molécula estranha ao corpo, como uma bactéria, vírus ou célula infectada. Essa região é altamente especializada e capaz de reconhecer e se ligar especificamente ao antígeno, como uma chave que se encaixa em uma fechadura.

As pontes dissulfeto, que são ligações químicas covalentes, ajudam a estabilizar a estrutura dos anticorpos e mantê-los funcionando corretamente. A cadeia pesada se une à cadeia leve através de uma ponte dissulfeto, enquanto as cadeias pesadas são ligadas umas às outras por duas pontes dissulfeto.

O antígeno é uma molécula estranha que pode desencadear uma resposta imune. O sistema imunológico reconhece os antígenos como invasores e produz anticorpos para se ligar a eles e marcá-los para destruição. Essa é uma das principais maneiras pelas quais o corpo se defende contra infecções e outras ameaças à saúde.

Linfócito B é um tipo de célula do sistema imunológico responsável pela produção de anticorpos contra antígenos invasores. Fonte: 

Os anticorpos são produzidos pelos linfócitos B, que são células do sistema imunológico presentes no sangue e nos tecidos linfáticos. Os linfócitos B possuem receptores de membrana que reconhecem e se ligam aos antígenos presentes na superfície de patógenos, como bactérias, vírus e fungos. Quando os linfócitos B reconhecem um antígeno específico, eles são ativados e começam a se proliferar, formando uma população de células chamada de clone expandido. Esses linfócitos B ativados se diferenciam em células produtoras de anticorpos, também conhecidas como células plasmáticas, que secretam grandes quantidades de anticorpos específicos para aquele antígeno. Esse processo é chamado de síntese ou produção de anticorpos.

Os anticorpos apresentam variados isotipos específicos. Fonte: 

Isotipos de anticorpos são variações das cadeias pesadas e leves dos anticorpos que diferem entre si em termos de estrutura e função. Os isotipos mais comuns em humanos são IgG, IgM, IgA, IgD e IgE. Cada isotipo possui diferentes propriedades, como tamanho, capacidade de se ligar a diferentes tipos de antígenos e de atravessar a barreira placentária, o que pode ter implicações na imunidade em diferentes fases da vida ou em diferentes doenças. A determinação dos isotipos de anticorpos pode ser útil no diagnóstico e monitoramento de doenças infecciosas e autoimunes, além de ser importante para o desenvolvimento de terapias imunológicas.

Normalmente, os anticorpos têm a capacidade de se ligar apenas ao antígeno que estimulou sua produção. Existem diversas maneiras pelas quais os anticorpos podem interagir com o antígeno, sendo as principais a opsonização, a neutralização e a ativação do complemento. Na opsonização, o anticorpo se liga ao antígeno formando um complexo que auxilia na fagocitose. Na neutralização, ocorre a inativação das moléculas invasoras. Na ativação do complemento, são ativadas proteínas que podem romper a membrana dos organismos invasores.

Os anticorpos são proteínas produzidas pelo sistema imunológico como resposta a um antígeno invasor. Eles são fundamentais para a defesa do organismo contra doenças, pois são capazes de reconhecer e neutralizar ou destruir as substâncias estranhas que entram no corpo.

Entre as principais funções dos anticorpos estão a opsonização, a neutralização e a ativação do complemento, como mencionado anteriormente. A opsonização é importante pois ajuda a facilitar a fagocitose, ou seja, a ingestão e destruição de microorganismos pelos leucócitos. A neutralização, por sua vez, impede que os antígenos invasores se liguem a células do organismo e causem danos. Já a ativação do complemento leva à lise ou destruição dos antígenos invasores.

A importância dos anticorpos para a produção de soros e vacinas é enorme. No caso dos soros, eles são produzidos a partir da imunização de animais com uma determinada substância estranha, resultando na produção de anticorpos específicos. O soro contendo esses anticorpos pode ser usado para tratar indivíduos infectados por essa substância estranha, fornecendo uma imunidade passiva temporária.

Diferenças entre vacinas e soros. Ambas estão bastante relacionadas às atuações de anticorpos. Fonte: Butantan / Facebook.

Já as vacinas são produzidas a partir de uma forma atenuada ou inativada do agente causador da doença, ou de um fragmento dele que é capaz de estimular a produção de anticorpos específicos sem causar a doença. Dessa forma, quando o indivíduo é exposto ao agente infeccioso real, o sistema imunológico já está preparado para produzir os anticorpos necessários para neutralizá-lo ou eliminá-lo antes que a doença se estabeleça.

Assim, fica claro que os anticorpos são fundamentais para a proteção do organismo contra doenças e para a produção de soros e vacinas que previnem ou tratam essas doenças